Sample records for thermal bridges
from WorldWideScience.org

Sample records 1 - 1 shown.



1

Influência da taxa de congelamento no comportamento físico-químico e estrutural durante a liofilização da albumina bovina/ Influence of cooling rate on the structural and phase changes during lyophilization of bovine serum albumin

Tattini Jr, Virgilio; Parra, Duclerc Fernandes; Pitombo, Ronaldo Nogueira de Moraes
2006-03-01

Resumo em português A liofilização é o método mais comumente utilizado para a preparação de proteínas desidratadas, as quais devem apresentar estabilidade adequada por longo período de armazenagem em temperaturas ambientes. Entretanto, estudos recentes com espectroscopia no infravermelho têm documentado que os problemas relacionados com o congelamento e a desidratação induzidos pela liofilização podem levar ao desdobramento molecular da proteína. Através de análises por espec (mais) troscopia Raman, associadas com análise térmica por calorimetria exploratória diferencial (DSC), estudou-se a influência da taxa de congelamento no comportamento físico-químico e estrutural da albumina sérica bovina submetida ao processo de liofilização. Observou-se que a albumina liofilizada com taxa de congelamento de 2,5 °C/min apresentou maior alteração estrutural quando comparada à albumina liofilizada com taxa de congelamento de 30 °C/min, a qual apresentou menores oscilações espectrais nas regiões da amida I, III e pontes de dissulfeto, favorecendo a manutenção da conformação estrutural da proteína. Resumo em inglês Lyophilization (freeze-drying) is the most commonly method used to prepare dehydrated proteins, which should have the desired long-term stability at ambient temperatures. However, recent infrared spectroscopic studies have documented that the acute freezing and dehydration stresses of lyophilization can induce protein unfolding. Through Raman spectroscopy associated with thermal analysis using differential scanning calorimetry (DSC), it was studied the influence of coolin (mais) g rate on the structural and phase changes during lyophilization of bovine serum albumin. It was observed that bovine serum albumin (BSA) lyophilized under slow freezing (2.5 ºC/min) presented higher structure damage than the BSA lyophilized under fast freezing (30 ºC/min) However, the lyophilization process using cooling rate of 30 ºC/min presented fewer spectra alterations on the Amide I, III and disulfide bridges, supporting the maintenance of protein structural conformation.

Scientific Electronic Library Online (Portuguese)