Sample records for denaturation protein
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Perfil de textura e capacidade de retenção de água de géis ácidos de concentrado protéico de soro de leite/ Texture profile and water-holding capacity of whey protein concentrate acid gels

Antunes, Adriane Elisabete Costa; Motta, Eliana Maria Pettirossi; Antunes, Aloísio José
2003-12-01

Resumo em português A capacidade dos concentrados protéicos de soro de leite (CPS) de formar géis é importante propriedade funcional. O objetivo deste estudo foi avaliar a influência das variáveis concentração de proteína, pH, temperatura e tempo de desnaturação, nos intervalos de 8 a 12%; 4,0 a 5,2; 81 a 89ºC e 15 a 27 minutos, respectivamente, no perfil de textura e capacidade de retenção de água de géis ácidos de CPS. O perfil de textura foi determinado em texturômetro TA (mais) XT2 e a capacidade de retenção de água avaliada através da umidade espremível dos géis. O delineamento estatístico foi um planejamento fatorial 2(4) completo. Os géis de CPS apresentaram os maiores valores de firmeza, coesividade, elasticidade e capacidade de retenção de água, de maneira geral, nas maiores faixas de concentração protéica, tempo e temperatura de desnaturação. Com relação a variável pH, géis formados em pH 4,0 apresentaram-se mais elásticos e com maior capacidade de retenção de água, enquanto que os géis formados em pH 4,9 a 5,2 mostraram-se mais firmes e coesos. Resumo em inglês The ability of whey protein concentrates (WPC) to form gel structures is an important functional property. The aim of this study was to evaluate protein concentration, pH, temperature and denaturation time, at 8 to 12%, 4.0 to 5.2, 81 to 89ºC and 15 to 27 minutes, respectively, on texture profile and water-holding capacity of WPC acid gels. The texture profile was evaluate by a texturometer TAXT2 and water-holding capacity by expressible moisture. The statistic method ap (mais) plied was the factorial 2(4) planning. The best results of strength, cohesivity, springiness and water-holding capacity were generally obtained with the higher levels of protein concentration, temperature and denaturation time. Concerning the variable pH, the range from 4.0 to 4.3 led to formation of gels with higher elasticity and water-holding capacity, while samples prepared at pH 4.9 to 5.2 developed gels with higher hardness and cohesivity.

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Aplicação de filmes proteicos à base de soro de leite/ Application of whey protein films

Yoshida, Cristiana Maria Pedroso; Antunes, Aloísio José
2009-06-01

Resumo em português A eficiência da aplicação de filmes à base de proteínas de soro de leite foi avaliada em um sistema de embalagem que consistia em um pote plástico utilizando-se filmes de proteínas de soro de leite como fechamento superior. Pedaços de maçã foram embalados e armazenados à temperatura ambiente (25 °C) e sob refrigeração (10 °C). Os filmes proteicos à base de soro de leite foram obtidos por três procedimentos distintos: por desnaturação térmica; com a inc (mais) orporação de ácido esteárico (0,5%, em massa); e por modificação enzimática utilizando-se a transglutaminase microbiana (10U/g proteína, ACTIVA TG-B ), a partir de uma formulação básica de 6,50% de proteína, 3,0% de plastificante (glicerol) e pH 7,0. A integridade dos filmes após embalagem e durante armazenamento foi observada, medindo-se as propriedades mecânicas dos filmes. A permeabilidade ao vapor d'água foi avaliada pela perda de massa, teor de umidade, e variação de textura dos pedaços de maçã. Os resultados indicaram que os filmes apresentam uma barreira moderada à umidade, apresentando diferença entre potes com e sem coberturas de filmes. A permeabilidade ao oxigênio foi conferida pelo escurecimento enzimático das maçãs pela ação da enzima polifenoxidase, apresentando diferença em relação ao das amostras acondicionadas em atmosfera modificada com gás N2. Resumo em inglês The efficiency of whey protein films packaging was evaluated. The packaging system consisted of whey protein films closing the top extremity of synthetic plastic container. Slices of apple were packed and stored at room temperature (25 °C) and at 10 °C. Modified atmosphere packaging (N2 gas flushing) was studied to verify the oxygen permeability of the films. Whey protein films (6.5% of protein, 3.0% of glycerol, and pH 7.0) were obtained by thermal denaturation, emulsi (mais) fication (0.5% (w/w) with stearic acid), and enzymatic modification (10U/g protein of transglutaminase, ACTIVA-TG). Mechanical properties (tensile strength and elongation at break), water vapor permeability, and color-opacity properties of different films were evaluated. The film integrity was observed during the packaging and storage processing associated to the good mechanical properties. The water vapor permeability was evaluated by weight loss, moisture content, and texture profile of apple slices. The results showed that the whey protein films presented a moderated moisture barrier if compared with systems with no covering. The browning of the apple slices was investigated associated to the polyphenoloxidase action in presence of oxygen.

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Purification and partial characterisation of a lectin from the red marine alga Vidalia obtusiloba C. Agardh/ Purificação e caracterização parcial de uma lectina da alga marinha vermelha Vidalia obtusiloba C. Agardh

Melo, Fábio R.; Benevides, Norma M.B.; Pereira, Maria G.; Holanda, Márjory L.; Mendes, Francisca N.P.; Oliveira, Stélio R.M.; Freitas, Ana L.P.; Silva, Luana M.C.M.
2004-06-01

Resumo em português A lectina da alga marinha vermelha Vidalia obtusiloba foi purificada através da combinação de precipitação com sulfato de amônio, cromatografia de troca iônica em DEAE-celulose e cromatografia de afinidade em goma de guar reticulada. A lectina preferencialmente aglutinou eritrócitos do grupo humano O, nativos e tratados com bromelaina. A atividade hemaglutinante revelou que a lectina era dependente de cátions divalentes (Ca++ ou Mn++) e inibida por N-acetil-galac (mais) tosamina, D-galactosamina, alfa-lactose and D-galactose e pela glicoproteína mucina de estômago de porco. A massa molecular da lectina, estimada por filtração em gel, foi de 78,9 kDa, enquanto por SDS-PAGE, em presença de beta-mercaptoetanol, a lectina exibiu duas subunidades protéicas diferentes com Mr de 59,6 e 15,2 kDa, sugerindo que a lectina é uma proteína dimérica. Focalização isoelétrica revelou a presença de uma proteína ácida simples, com um ponto isoelétrico entre 4 e 5. A lectina purificada exibiu um conteúdo de carboidrato de 43,2% e uma predominância dos aminoácidos Asp/Asn, Glu/Gln e Leu. A energia de ativação (deltaG') para a desnaturação da lectina foi calculada como sendo 25,4 kcalm.mol-1 a 90 ºC. Ensaios imunoquímicos usando um anti-soro de coelho produzido contra a lectina purificada de V. obtusiloba mostraram que foi possível detectar a presença da lectina em diferentes etapas do processo de purificação. Western blotting de géis de SDS-PAGE mostraram imunocoramento apenas da maior das subunidades da lectina. Resumo em inglês The lectin of the red marine alga Vidalia obtusiloba was purified by a combination of ammonium sulphate precipitation, ion-exchange chromatography on DEAE-cellulose and affinity chromatography on cross-linked guar gum. The lectin preferentially agglutinated native and bromelain-treated human group O erythrocytes. The haemagglutinating activity revealed that the lectin was dependent on divalent cations (Ca++ or Mn++) and was shown to be inhibited by N-acetyl-galactosamine, (mais) D-galactosamine, alpha-lactose and D-galactose and by the glycoprotein porcine stomach mucin. The molecular mass of the lectin, estimated by gel filtration, was 78.9 kDa while by SDS-PAGE, in the presence of beta-mercaptoethanol, the lectin exhibited two different protein subunits with Mr of 59.6 and 15.2 kDa, suggesting that the lectin is a dimeric protein. Isoelectric focusing revealed the presence of a simple acidic protein with an isoelectric point between 4 and 5. The purified lectin showed a carbohydrate content of 43.2% and a predominance of the amino acids Asp/Asn, Glu/Gln and Leu. The energy of activation (deltaG') for the denaturation of the lectin was estimated to be 25.4 kcal.mol-1 at 90 ºC. Immunochemical assays using a rabbit antiserum raised against the purified lectin of V. obtusiloba showed that it was possible to detect the presence of the lectin at different steps of the purification process. Western blotting of SDS-PAGE gels showed immunostaining of only the larger of the lectin subunits.

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Análise térmica da carne de coelhos/ Thermal analysis of rabbit meat

Furukawa, Verônica A.; Sobral, Paulo J.A.; Habitante, Ana Mônica Q. B.; Gomes, Jacinta D.F.
2004-06-01

Resumo em português O objetivo deste trabalho foi avaliar o efeito da adição de condimentos na carne de coelho, sobre a estabilidade térmica de suas proteínas miofibrilares. Retalhos de 24 músculos Longissimus dorsis foram moídos e misturados, para a obtenção de um lote homogêneo. Foram adicionados, em alíquotas dessa carne: 1,0; 2,0 ou 3,0% de sal; 2,5; 5,0 ou 7,5% de sacarose e 1,5; 3,0 ou 4,5% de ácido acético 3% em solução aquosa, e uma mistura perfazendo 3% de sal, 5% de s (mais) acarose e 3% da mesma solução de ácido acético. Após homogeneização manual, as amostras foram mantidas em repouso sob refrigeração, por 30 minutos. Alíquotas da ordem de 10mg foram usadas para análise térmica e o restante, para análises de pH, proteínas e umidade. As análises térmicas foram realizadas em um calorímetro diferencial de varredura DSC-TA2010, a 10ºC/min, entre 0 e 100ºC. As curvas de DSC da carne pura apresentaram endotermas nas temperaturas de (Td) 58,4(0,7ºC (miosina) e 78,2(0,2ºC (actina), envolvendo entalpia (DHd) de 17,5J/g de proteínas. O sal e o ácido acético desestabilizaram as proteínas, provocando redução da Td da miosina e actina, contrariamente à sacarose, que apresentou efeito estabilizante. A adição da mistura dos condimentos desestabilizou as proteínas miofibrilares. Apenas o ácido, adicionado acima de 1,5%, provocou desnaturação das proteínas. Resumo em inglês The objective of this work was to evaluate the effect of some additives over the myofibrillar protein thermal stability of rabbit meat. Steaks of 24 Longissimus dorsis muscle were ground and mixed to obtain a homogeneous portion. Samples of this meat were added with: 1.0, 2.0, or 3.0% of salt; 2.5, 5.0, or 7.5% of saccharose and 1.5, 3.0 or 4.5% of acid acetic solution 3%, and a mixture with 3% salt, 5% saccharose and 3% of the same acid acetic solution. After manual homo (mais) genization, the samples were stored refrigerated for 30 minutes. The meat was analyzed for thermal behavior, pH, protein and water content. The thermal analysis was done with a differential scanning calorimeter DSC-TA2010, using samples of about 10mg, at 10ºC/min, between 0 and 100ºC. The DSC curves showed endothermic peaks (Td) at 58.4±0.7ºC (myosin) and 78.2±0.2ºC (actin), having enthalpy (DHd) of 17.5J/g of protein. The proteins were destabilized by the salt and by the acetic acid, leading to a reduction of myosin and actin Td, contrarily to the saccharose which showed a stabilizing effect. The addition of the mixture of additives destabilized the myofibrillar proteins. Only the acid, added above 1.5% caused protein denaturation.

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Exame do líquido cefalorraquidiano: influência da temperatura, tempo e preparo da amostra na estabilidade analítica/ Cerebrospinal fluid exam: influence of sample preparation, temperature and time on analytical stability

Dimas, Luciana Ferreira; Puccioni-Sohler, Marzia
2008-04-01

Resumo em português O líquido cefalorraquidiano (LCR) é um fluido biológico que está em íntima relação com o sistema nervoso central (SNC). Por isso, o exame do LCR constitui um método de grande valia para o diagnóstico e o acompanhamento de diversas afecções neurológicas. Entretanto, existem poucos estudos sobre a estabilidade de seus analitos durante a etapa pré-analítica. OBJETIVO: Identificar dados existentes sobre a influência da temperatura e do tempo de estocagem, dos c (mais) iclos de congelamento/descongelamento e pré-tratamentos (centrifugação, desnaturação, adição de soro) na estabilidade dos analitos do LCR. MÉTODO: Foi realizada uma revisão sistemática de artigos da literatura, usando palavras-chave da língua inglesa como storage, cerebrospinal fluid, CSF, stability, temperature e period, com base nos serviços de dados de PubMed, Highwire Press, Lilacs e Amazonas Library, os quais permitem a pesquisa bibliográfica de citações e artigos científicos. RESULTADO: A busca encontrou nove artigos, resultado da escassez de trabalhos sobre o assunto. Os analitos do LCR estudados incluíram células (número e morfologia), proteínas totais, glicose, lactato, aminoácidos, creatina, creatinina, biomarcadores e enzimas. As metodologias se basearam em microscopia óptica, ensaio imunossorvente ligado à enzima (ELISA), Imunoblot/SDS-PAGE e fotometria. CONCLUSÃO: A revisão da literatura confirma que a estabilidade da amostra de LCR sofre influência da temperatura, do tempo de estocagem e das condições de preparo pré-analítico. Os achados desta revisão sistemática podem contribuir para a ampliação dos conhecimentos no exame do LCR, assim como o melhor entendimento sobre a estabilidade da amostra. Resumo em inglês The cerebrospinal fluid (CSF) is a biological fluid that is in close relation with the central nervous system (CNS). Therefore, the CSF examination constitutes an invaluable method in the diagnosis and monitoring of countless neurological diseases. However, there are a few studies about the stability of its analytes during the pre-analytical stage. OBJECTIVE: To identify existing data about the influence of temperature and storage time, freezing/thawing cycles and pre-tre (mais) atments (centrifugation, denaturation, serum addition) on the stability of CSF analytes. METHOD: A systematic review of articles in the literature was conducted by use of Key words: in English such as "storage", "cerebrospinal fluid", "CSF", "stability", "temperature" and "period", based on data from PubMed, Highwire Press, Lilacs and Amazonas Library, free digital archives of biomedical research articles. RESULTt: The search found nine articles, what results from the lack of studies about this subject. Different CSF constituents were analyzed: number of cells and their morphology, total protein, glucose, lactate, amino acids, creatine, creatinine, biomarkers and enzymes. The methodologies employed were: optical microscopy, enzyme linked immunosorbent assay (ELISA), Imunoblot/SDS-PAGE and spectrometry. CONCLUSION: The literature review confirms that the stability of CSF samples is influenced by temperature, storage time and conditions of pre-analytical preparation. The findings of this systematic review may contribute to improving the knowledge about CSF examination, as well as to better understanding the sample stability.

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