Sample records for ALBUMINA DE SUERO HUMANO (human serum albumin)
from WorldWideScience.org

Sample records 1 - 9 shown.



1

SEPARACION DE ESPERMATOZOIDES "Y" DE EYACULADO DE CONEJO POR MEDIO DE GRADIENTES DE DENSIDAD DE ALBÚMINA SÉRICA HUMANA/ SEPARATION OF "Y" SPERMATOZOA IN RABBIT SEMEN BY DIFFERENT DENSITY GRADIENTS OF HUMAN SERUM ALBUMIN

Hernández, P.J.E; Fernández, R.F; Reyes, C.J; Cerezo, P.G; Echegaray, J.L; Mendoza, B
2008-04-01

Resumen en español Se obtuvieron 33 eyaculados de conejos Nueva Zelanda blancos para realizar la separación de espermatozoides "Y" por medio de diferentes gradientes de densidad (10, 15 y 20%) de Albúmina Sérica Humana (HSA). Las características evaluadas en fresco fueron: volumen, porcentaje de motilidad progresiva, espermatozoides vivos, morfología normal y concentración, siendo los valores de: 1.19 mL, 82.72%, 90.90%, 89.96% y 773.63X10(6), respectivamente. El semen fue diluido 1:1 (mas) en un medio de citrato de sodio y glucosa, para posteriormente colocarlo en tubos que contenían gradientes de concentraciones de albúmina al 20%, 15% y 10%, colocándose a una temperatura de 37.5°C. Una vez realizado lo anterior se retiró cada una de las fracciones con intervalo de 10 minutos, determinando en cada fracción el porcentaje de motilidad, espermatozoides vivos y concentración espermática. Se observó una disminución importante de la motilidad del semen fresco (82.72%) en comparación a la motilidad progresiva de la capa de HSA al 20% que fue de 35.45%. Conforme los espermatozoides alcanzan las capas de mayor densidad el porcentaje de vivos disminuye siendo de 88.39, 86.21 y 83.06% para el 10, 15 y 20% de HSA respectivamente, observándose lo mismo con relación a la concentración espermática (504.24, 376.06 y 211.81X10(6)/ml). De un total de 30 partos después de la inseminación artificial con espermatozoides obtenidos de la capa con 20% de HSA, nacieron 187 gazapos siendo el 72.72% machos y 27.27% hembras. Los resultados indican que mediante gradientes de densidad de HSA es posible realizar la selección de espermatozoides "Y" en semen de conejo y consecuentemente producir más machos. Resumen en inglés Thirty-three ejaculations of white New Zealand rabbits were obtained to perform the separation of "Y" spermatozoa by different density gradients (10, 15 and 20%) of Human Serum Albumin (HSA). The characteristics evaluated in fresh semen were: volume, progressive motility percentage, live spermatozoa, normal morphology and concentration, being these values: 1.19 ml, 82.72%, 90.90%, 89.96% and 773.63X10(8) respectively. Semen was diluted 1:1 in a medium of sodium citrate an (mas) d glucose; then, 1ml of diluted semen was added in tubes containing gradients of albumin at 20%, 15% and 10%, at a temperature of 37.5ºC. Latter, each of the factions was retired within intervals of 10 minutes each, determining motility percentage, live spermatozoa and spermatic concentration in each fraction. An important decrease of fresh semen motility was observed (82.72%) compared to the progressive motility in the HSA layer at 20%, which was 35.45%. As spermatozoa reach the layers of higher density, the percentage of the live ones decreases being 88.39, 86.21 and 83.06 for the 10, 15 and 20% of HAS respectively, observing the same related to spermatic concentration (504.24, 376.06 and 211.81X10(6)/ml). From 30 births after artificial insemination with spermatozoa obtained from the layer with 20% of HSA, 187 rabbits were born being the 72.72% males and 27.27 females. The results indicate that it is possible to perform the selection of "Y" spermatozoa in rabbit semen and consequently produce more males, by the use of density gradients of HSA.

Scientific Electronic Library Online (Spanish)

2

Hiperhomocisteinemia en adultos venezolanos infectados por el virus de la inmunodeficiencia humana

Martí-Carvajal, Arturo; Nicita, Graciela; Palma, Almeth; Leal, Ulises; Brito, Nubia; Chacín, Ana
2007-12-01

Resumen en español Dado que los niveles elevados de homocisteína están considerados como un factor de riesgo de enfermedad cardiovascular y la enfermedad coronaria es común en los pacientes con infección por el virus de inmunodeficiencia humana, nuestro objetivo fue determinar la prevalencia de hiperhomocisteinemia en pacientes infectados por virus de inmunodeficiencia humana en un estudio de corte transversal, en el Centro de Investigaciones Médicas y Biotecnológicas de la Universida (mas) d de Carabobo y la Ciudad Hospitalaria “Dr. Enrique Tejera” (Hospital Universitario), en Valencia, Venezuela. Entre abril de 2002 y noviembre de 2003, se estudiaron 64 varones y 16 mujeres adultos (>19 años), hospitalizados o ambulatorios, en cualquier fase clínica de la infección. Se utilizó el sistema del Centro para el Control de Enfermedades transmisibles (Atlanta, EE.UU) para determinar las categorías clínicas de la infección por virus de inmunodeficiencia humana. Se realizó historia médica y determinaciones de hematología completa, creatinina, albúmina, homocisteína sérica, ácido fólico sérico y vitamina B12. La hiperhomocisteinemia fue definida como homocisteína >10 µM. La distribución, por categoría clínica, fue: 45,6 % (categoría A), 29,6 % (categoría B) y 24,6 % (categoría C). Un 46 % de los pacientes recibía terapia antirretroviral, al momento de la toma de las muestras de sangre. La prevalencia de hiperhomocisteinemia fue 46,9 % (IC 95 % = 35,7 % a 58,3 %), mientras que un 23,4 % presentó homocisteína sérica superior a 15 µM. La mediana fue 9,7 µM (IC 95 % = 7,1 a 14,6). En Valencia, Venezuela, parece existir una alta prevalencia de hiperhomocisteinemia en adultos con infección por virus de inmunodeficiencia humana. Resumen en inglés Homocysteine is considered an emerging cardiovascular disease risk factor. Coronary heart disease is common in patients with Human inmunodeficiencia virus infection. Our objective was to determine the prevalence of hyperhomocysteinemia in Human inmunodeficiency virus -infected patients in a cross sectional study, in the Centro de Investigaciones Médicas y Biotecnológicas, Universidad de Carabobo and Ciudad Hospitalaria “Dr. Enrique Tejera”, Valencia, Venezuela. Betwee (mas) n April 2002 and November 2003, 64 male and 16 female adult in- and outpatients (≥19 years old) with HIV infection in any clinical stages were studied. The clinical categories of HIV infection were defined according to the Center for communicable disease control´s (Atlanta, EE.UU) classification system. A medical history and physical examination were performed for all patients. Complete blood count, serum creatinine, albumin, serum homocysteine, serum folic acid and vitamin B12 were measured. Hyperhomocysteinemia was defined as homocysteine >10µM. The distribution of patients into clinical categories of Human inmunodeficiencia virus infection was: 45.6 % (category A), 29.6 % (category B), and 24.6 % (category C). At the time of blood collection, 46 % of the patients were being treated with antiretroviral therapy. The median serum homocysteine levels was 9.7 (95 %CI = 7.1 to 14.6). The overall prevalence of hyperhomocysteinemia was 46.9 % (95 %CI = 35.7 % to 58.3 %). 23.4 % of the patients had serum homocysteine levels > 15µM. In Valencia, Venezuela, it seems to be a high prevalence of hyperhomocysteinemia in adults with Human inmunodeficiencia virus infection.

Scientific Electronic Library Online (Spanish)

3

The Conformation of Serum Albumin in Solution: A Combined Phosphorescence Depolarization-Hydrodynamic Modeling Study

Ferrer, M. Luisa; Duchowicz, Ricardo; Carrasco, Beatriz; García de la Torre, José; Acuña Fernandez, Alberto Ulises

There is a striking disparity between the heart-shaped structure of human serum albumin (HSA) observed in single crystals and the elongated ellipsoid model used for decades to interpret the protein solution hydrodynamics at neutral pH. These two contrasting views could be reconciled if the protein w...

DRIVER (Spanish)

4

Protein self-association in crowded protein solutions: a time-resolved fluorescence polarization study

Zorrilla, Silvia; Rivas, Germán; Acuña Fernandez, Alberto Ulises; Lillo, M. Pilar

The self-association equilibrium of a tracer protein, apomyoglobin (apoMb), in highly concentrated crowded solutions of ribonuclease A (RNase A) and human serum albumin (HSA), has been studied as a model system of protein interactions that occur in crowded macromolecular environments. The rotational...

DRIVER (Spanish)

5

Evaluación de la reacción acrosomal en espermatozoides humanos inducida por los monosacáridos manosa y N-acetilglucosamina/ Evaluation of the role of the monosaccharides, mannose and N-acetylglucosamine in the induction of the acrosome reaction in human spermatozoa

Cardona-Maya, W.D.; Cadavid, A.P.
2005-08-01

Resumen en español Objetivo: El objetivo de esta investigación fue evaluar el papel de los monosacáridos, manosa y Nacetilglucosamina en la inducción de la reacción acrosomal en espermatozoides humanos. Método: Cada individuo donó una muestra de semen, la cual fue sometida al proceso de capacitación usando albúmina sérica bovina, posterior a lo cual se evaluó el porcentaje de espermatozoides que presentaban reacción acrosomal al estimularlos con manosa y N-acetilglucosamina, usan (mas) do microscopía de fluorescencia y citometría de flujo. Resultados: Los resultados obtenidos en las 10 muestras evaluadas mediante citometría de flujo mostraron que sólo el ionóforo de calcio A23187 indujo reacción acrosomal (p Resumen en inglés Objective: The aim of this investigation was to evaluate the role of the monosaccharides, mannose and N-acetylglucosamine in the induction of the acrosome reaction in human spermatozoa. Methods: Each individual gave a semen sample, the samples were capacitated using bovien serum albumin; the analysis of the mannose and N-acetylglucosamine induced acrosome reaction was evaluated for fluorescence microscopy and flow cytometry. Results: The results obtained in the acrosomal (mas) reaction in the 10 samples evaluated by flow cytometry showed that only calcium ionophore A23187 induced acrosomal reaction (p

Scientific Electronic Library Online (Spanish)

6

Estandarización del inmunoensayo ELISA para la detección de IgG anti-Toxoplasma gondii en ratón/ STANDARIZATION OF AN ENZYME-LINKED IMMUNOSORBENT ASSAY (ELISA) FOR DETECCTION OF SPECIFIC ANTI- Toxoplasma gondii IgG IN MICE

CARDONA, NÉSTOR IVÁN; LORA, FABIANA; GOMEZ, JORGE ENRIQUE
2005-06-01

Resumen en español Se describe la estandarización de un inmunoensayo (ELISA) para la detección de IgG contra Toxoplasma gondii en ratones. Este ensayo tiene interés como herramienta en el estudio de cepas y en el diagnostico de la toxoplasmosis en muestras de origen humano. Se determinaron las mejores condiciones para la realización de la prueba (diferentes agentes bloqueadores y diferentes concentraciones de antígeno). No hubo diferencia significativa en cuanto a la función de los ag (mas) entes bloqueadores, por lo que se decidió trabajar con tampón de recubrimiento con albúmina bovina al 1%. El valor óptimo de concentración de antígeno fue 20 µg/ml, para el conjugado la dilución óptima fue de 1:1.000. El punto de corte fue estimado como el promedio de los sueros negativos más dos desviaciones estándar (0,135). Todos los sueros negativos presentaron valores de absorbancia a 410 nm menores al punto de corte. No se encontraron diferencias para la detección entre cepas de T. gondii. Los resultados muestran que la prueba ELISA es altamente sensible y especifica y es de gran utilidad para la optimización de los procedimientos que se realizan en animales de laboratorio Resumen en inglés We describe a standardization of an enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) for detection of specific anti-Toxoplasma gondii IgG in mice. This assay is important as a tool for strains charac-terization in T. gondii and for diagnosis of human toxoplasmosis. The technique was standardized by testing different conditions (different coating reagents and different amounts of antigen). No significant difference was observed between coating reagents; therefore buffer coating w (mas) ith bovine albumin 1% was chosen. The best amount of antigen was 20 µg/ml at a 1:1000 dilution of the secondary antibody. The cut-off was the average value of all negative serum + 2 deviation standard (0,135). Negative serum values were below of cut-off at 410 nm. We do not found differences in detection among strains of T. gondii. These results show that ELISA is highly sensitive and specific and is useful to improve efficiency in procedures that involve animals in the laboratory

Scientific Electronic Library Online (Spanish)

8

Aplicación de un método de electroforesis capilar al estudio de la glicosilación de albúmina in vitro/ Capillary Zone Electrophoresis study of the in vitro albumin glycation process

Castañón, María Mercedes; Steyertha, Noemí; Juan Migue, Castagnino; Garbossa, Graciela
2006-12-01

Resumen en español Los azúcares reductores como la glucosa pueden reaccionar no enzimáticamente con los grupos amino libres de las proteínas generando productos de glicosilación avanzados (AGEs). El objetivo del presente trabajo fue desarrollar un método de electroforesis capilar de zona (ECZ) para estudiar albúmina glicosilada in vitro. Se realizaron incubaciones de albúmina bovina y suero humano con glucosa (0,5 M) durante 12, 24 y 60 días. Como inhibidor de la glicosilación se u (mas) tilizó aminoguanidina (AG; 0,5 M). Al finalizar la incubación la albúmina sérica fue separada por precipitación fraccionada y redisuelta en buffer fosfato-salino. La detección de AGEs fluorescentes (lexcitación=338 nm, lemisión 20 °C; ldet=200 nm) se observó prolongación de los tiempos de migración y ensanchamiento de los picos con el aumento del tiempo de incubación. Estos parámetros se redujeron sólo parcialmente en presencia de AG. En conclusión, la ECZ presenta mayor sensibilidad para discriminar estadios intermedios del proceso de glicosilación, resultando un método complementario al análisis por fluorometría utilizado para el estudio de AGEs. Resumen en inglés Reducing sugars (such as glucose) can interact non-enzymatically with free amino-groups of proteins to form advanced glycation endproducts (AGEs). The objective of this work was to study the process of albumin glycation in vitro by Capillary Zone Electrophoresis (CZE). Bovine albumin (BSA; 50 mg/mL) and human serum (HS) were incubated with glucose (0.5 M) at 37 °C for 12, 24 and 60 days. Aminoguanidine (AG) was used as inhibitor (0.5 M). Afterwards, HS-albumin was separa (mas) ted by precipitation and redissolved in phosphate-saline buffer. Fluorescent AGEs (lexcitation=338 nm, lemission=442 nm) were detected after 12, 24 and 60 days of incubation. Fluorescence increased proportionally to the incubation times and AG was effective to inhibit the formation of fluorescent compounds. By CZE (boric acid 350 mM; pH 9,9; fused-silica gel capillary 50 µm x 50 cm; 25 kV; 90 µA; 20 °C; ldetection=200 nm) longer migration times (MT) and wider peaks (PW-50) were observed, as the incubation time was prolonged. MT and PW-50 were partially reduced in the presence of AG. It can be concluded that CZE is a highly sensitive method to detect intermediate products during the protein glycation process. This procedure can be considered complementary to the fluorometric analysis used in AGEs' study.

Scientific Electronic Library Online (Spanish)

9

Análisis cuantitativo de interacciones moleculares proteína-proteína mediante la combinación de microarreglos y un lector óptico basado en el fenómeno de resonancia de plasmones superficiales

Altuzar, V.; Mendoza-Barrera, C.; Muñoz, M.L.; Mendoza-Alvarez, J.G.; Sánchez-Sinencio, F.
2010-04-01

Resumen en español La resonancia de plasmones superficiales (SPR) encuentra una aplicación directa como sensor óptico en la lectura de interacciones biomoleculares. En este trabajo empleamos un microscopio de resonancia de plasmones superficiales para la lectura simultánea y en tiempo real de interacciones proteína-proteína mediante su combinación con microarreglos. La detección de dichos eventos moleculares se hacen sin necesidad de marcado fluorescente de la molécula bajo estudio. (mas) Los microarreglos fabricados contienen 144 elementos microscópicos activos de proteínas de (1) albúmina de suero de humano HSA (0.1, 05, 1.0 mg/ml), (2) lisozimaLyz (0.1, 05, 1.0 mg/ml), (3) anti albúmina de suero de bovino anti BSA (1.0 mg/ml) y (4) albúmina de suero de bovino BSA (0.1, 05, 1.0 mg/ml). Determinamos simultáneamente las densidades de concentración superficial de interacción de anti albúmina de suero de bovino a 1.0 mg/ml inyectada sobre los micrositios de proteínas previamente descritos, a través de las curvas de cinética de interacción SPR. Encontramos que para concentraciones altas (1.0 mg/ml) de los micrositios impresos interactuando con solución conteniendo anti BSA (1.0 mg/ml), la densidad de concentración superficial de anti BSA anclada fue de 660 ng/cm² para BSA, 366 ng/cm² en el caso de HSA, 22.3 ng/cm² en Lyz y de 8.3 ng/cm² para anti BSA. Resumen en inglés The surface plasmon resonance (SPR) finds a directly application like an optical sensor during biomolecular interaction reading. In this work we applied a surface plasmon resonance microscope (SPRM) to simultaneously and in real time detect the protein-protein interactions combined with microarrays. The detection of those biomolecular binding events was carried out label free. The fabricated microarrays contain 144 binding active microsites of protein from (1) human serum (mas) albumin HSA (0.1, 05, 1.0 mg/ml), (2) lyzosime Lyz (0.1, 05, 1.0 mg/ml), (3) anti bovine serum albumin anti BSA (1.0 mg/ml), and (4) bovine serum albumin BSA (0.1, 05, 1.0 mg/ml). We determined simultaneously the surface density concentration when anti BSA (1.0 mg/ml) was injected onto the microsites of protein by using the SPR kinetic interaction curves. We found that the surface density concentration of anti BSA (1.0 g/ml) during the interaction with active microsites was 660 ng/cm² for BSA, 366 ng/cm² in the case of HSA, 22.3 ng/cm² with Lyz, and 8.3 ng/cm² for anti BSA.

Scientific Electronic Library Online (Spanish)