Sample records for DESNATURALIZACION DE PROTEINAS (protein denaturation)
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1

Identificación electroforética de α2-macroglobulina en plasma de ovino de pelo (Ovis aries) y búfalo (Bubalus bubalis)/ Electrophoretic identification of α2-macroglobulin in the plasma of tropical hair sheep (Ovis aries) and buffalo (Bubalus bubalis)

Barrera, Daniel I; Giraldo, Jorge H; Carlos M, Duque; Arbeláez, Luis F
2007-09-01

Resumen en español A través del presente estudio se analizaron plasmas sanguíneos de seis especies, incluyendo el humano tanto en estado gestante como no gestante, identificándose por primera vez en plasma, la glicoproteína α2-Macroglobulina (α2-M) de ovino de pelo (Ovis aries) y de búfalo (Bubalus bubalis). La presencia de esta proteína en el plasma sanguíneo de todas las especies en estudio se demostró mediante electroforesis en gel de poliacrilamida usando sodio dodec (mas) ilsulfato como agente denaturante (SDS PAGE) al 7.5% identificándose como bandas de 180 kDa y en forma no denaturante PAGE 5% como bandas de 720 kDa. Estas últimas bandas fueron claramente intercambiables de la forma tetramérica a la forma monomérica en los ensayos electroforéticos. Como controles se usaron la α2-M (tetramérica) y la proteína de la zona de gestación (PZP) (dimérica) purificadas a un 98%; así como, las bandas de estas dos proteínas en el plasma humano. El análisis de la secuencia del dominio N-terminal de la (α2-M) de ovino de pelo, fue muy similar al de la proteína humana purificada. Tanto la α2-M humana como la bovina llegaron a ser activadas a la forma rápida por medio de la reacción con metilamina. Lo anterior demuestra diferencias en la reactividad de las α2-M animales con la amina primaria cuando se comparan los resultados con la forma rápida de la α2-M humana. Será necesario unificar los métodos de purificación de esta proteína en todas las especies, de tal manera que los dominios sensibles de las α-macroglobulinas (tioιster y región señuelo) tengan el mismo tratamiento y el mismo grado de desnaturalización para todas las preparaciones de α2-M. Resumen en inglés Blood plasma from six different non pregnant and pregnant species, including human blood plasma, was analyzed for detection of α2-Macroglobulin (α2-M). The tropical hair sheep (Ovis aries) and the buffalo (Bubalus bubalis) were studied for the first time in Colombia. The presence of the α2-M in plasma of all the species was demonstrated by SDS 7.5% PAGE as bands of 180 kDa as well as by non-denaturing 5% PAGE with bands of 720 kDa. The tetrameric form &a (mas) lpha;2-M (tetramérica) and the pregnancy zone protein (PZP) (dimeric) purified at 98%, as well as its corresponding bans from human plasma were used as control. The N-terminal sequence of the band of 180 kDa in Tropical hair sheep plasma was very similar to the purified human α2-M. The results indicated the presence of α2-M in blood plasma of all the species tested, while the PZP was present only in the pregnant human plasma. Both human and bovine α2-M became activated with the fast form by reacting with Methylamine. This Fac. demonstrates the differences in the reactivity of the animal’s α2-M with primary amine as compared with the human α2-M. It could be necessary to unify purification methods into one method for all species, so that the sensitive domain of the α-macroglobulins (thiolester and bait region) receives the same treatment and grade of denaturation for all α2-M preparation.

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2

Estudio de las modificaciones en proteínas de reineta (Brama australis), sometidas a congelación y almacenamiento a -18ºC y -30ºC/ Study of the reineta protein modifications (Brama australis), put under freezing and storage to - 18º C and - 30º C.

Abugoch, Lilian; Quitral, Vilma; Larraín, Ma. Angélica; Vinagre, Julia; Kriukov, Andrei; Chávez, Gloria
2006-12-01

Resumen en español El presente trabajo tuvo como objetivo estudiar las propiedades funcionales y térmicas en carne de reineta (Brama australis) congelada, mediante los análisis de capacidad de retención de agua (CRA), capacidad formadora de gel (CFG), textura, capacidad emulsionante (CE) y calorimetría diferencial de barrido (DSC). Para este estudio se utilizaron filetes de reineta obtenidos y extraídos bajo las mismas condiciones, los cuales fueron trozados, envasados, congelados y al (mas) macenados a temperaturas de -18ºC y -30ºC durante 7 meses. Los resultados para todos los tratamientos térmicos empleados no mostraron diferencias significativas entre individuos. Para los pescados congelados a -18ºC y -30ºC, los valores de proteínas totales fluctuaron entre 23,5 ± 0,0 y 25,4 ± 1,0 % respectivamente. Para el caso de CRA los valores se encontraron en un rango de 0,45 ± 0,1 y 1,59 ± 0,0 g agua/ g proteínas. En cuanto a la CFG sólo hubo formación de gel para la reineta fresca, existiendo producción de agregados proteicos para las muestras almacenadas. Por otra parte los valores de CE fluctuaron entre 960 a 1400 g de aceite/g proteína, con una tendencia al aumento a medida que el tiempo de almacenamiento fue mayor. Para el caso del DSC los valores de temperatura de desnaturalización (Td) y entalpía de desnaturalización (?H) de miosina fluctuaron entre 39,2 ± 0,5 y 44,8 ± 0,8 ºC y entre 1,12 ± 0,3 y 0,52 ± 0,2 J/g. Para la actina los valores fluctuaron entre 71,0 0,6 y 75,3 ± 0,5 ºC y entre 0,5 ± 0,1 y 0,7 ± 0,1 J/g, la cooperatividad disminuyó a medida que pasó el tiempo, lo cual está mostrando un cierto grado de desplazamiento de las proteínas. Los valores encontrados para propiedades térmicas presentan una directa relación con respecto a los valores de propiedades funcionales estudiadas, presentando ambos una disminución en el tiempo. Resumen en inglés The objective of the present work was to study functional and thermal properties of reineta ( Brama australis) frozen meat, analysed by water retention capacity (WRC), gel forming capacity ( GFC), texture, emulsifying capacity and differential scanning calorimetry ( DSC). For this study, reineta fillets were obtained and extracted by the same conditions, and cutted, packaged, frozen and stored at -18ºC and - 30ºC for 7 months. The results obtained, showed that there wer (mas) e no signifficant differences in the responses to thermal treatment for all the specimens. For samples frozen at -18ºC and -30ºC, the protein contents were 23.5 + 0.0 and 25.4 + 1.0%, respectively. The WRC values were 0.45 + 0.1 and 1.59 + 0.0 g water/ g protein, respectively. The gel forming capacity was only present in the fresh samples, whereas the frozen stored ones only form protein aggregates. The emulsifying capacity was between 960 and 1400 g oil / g protein, and the storage time increased this value. The miosin denaturation temperature (Td) and denaturation enthalpy ( ?H), obtained by DSC, fluctuated between 39.2 + 0.5 to 44.8 + 0.8 ºC and 1.12 + 0.3 to 0.52 + 0.2 J/g, respectively. The actina values were between 71.0 + 0.6 to 75.3 + 0.5 ºC and between 0.5 + 0.1 to 0.7 + 0.1 J/g. Cooperativity decreased as the storage time increased. This is showing a certain degree of protein displacement. The values found by thermal analyses showed a direct relationship with the functional properties, both decreasing with storage time.

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3

Thermodynamic characterization of the palm tree Roystonea regia peroxidase stability

Zamorano, Laura S.; Pina, David G.; Arellano, Juan B.; Bursakov, Sergey A.; Zhadan, Andrey P.; Calvete, Juan J.; Sanz, Libia; Nielsen, Peter R.; Villar, Enrique; Gavel, Olga; Roig, Manuel G.; Watanabe, Leandra; Polikarpov, Igor; Shnyrov, Valery L.
2008-11-01

Digital.CSIC (Spain)

4

Thermal stability of peroxidase from Chamaerops excelsa palm tree at pH 3

Zamorano, Laura S.; Barrera Vilarmau, Susana; Arellano, Juan B.; Zhadan, Galina G.; Hidalgo Cuadrado, Nazaret; Bursakov, Sergey A.; Roig, Manuel G.; Shnyrov, Valery L.
2009-05-01

Digital.CSIC (Spain)

5

The single tryptophan of the PsbQ protein of photosystem II is at the end of a 4-α-helical bundle domain

Balsera, M.; Arellano, Juan B.; Pazos, Florencio; Devos, Damien; Valencia, Alfonso; Rivas Sanz, Javier de las
2003-10-01

Digital.CSIC (Spain)

6

Structural and functional properties of soy protein isolate and cod gelatin blend films

Pérez-Mateos, Miriam; Denavi, Gabriela A.; Añón, María C.; Montero García, Pilar; Mauri, Adriana N.; Gómez Guillén, Carmen
2009-12-01

Digital.CSIC (Spain)

7

Structural analysis of hepatitis C RNA genome using DNA microarrays

Martell, María; Briones, Carlos; Vicente, Aránzazu de; Pirón, María; Esteban, Juan I.; Guardia, Jaime; Gómez, Jordi
2004-06-24

Digital.CSIC (Spain)

8

Structural Stability of the PsbQ Protein of Higher Plant Photosystem II

Balsera, M.; Menéndez, Margarita; Sáiz, José L.; Rivas Sanz, Javier de las; Andreu, José M.; Arellano, Juan B.
2004-10-01

Digital.CSIC (Spain)

9

Selective binding to transthyretin and tetramer stabilization in serum from patients with familial amyloidotic polyneuropathy by an iodinated diflunisal derivative

Almeida, Maria Rosário; Macedo, Bárbara; Cardoso, Isabel; Alves, Isabel; Valencia Parera, Gregorio; Arsequell, Gemma; Planas, Antoni; Saraiva, Maria João
2004-04-07

Digital.CSIC (Spain)

10

Restoring biochemical activity and bacterial diversity in a trichloroethylene-contaminated soil: the reclamation effect of vermicomposted olive wastes

Moreno Sánchez, Beatriz; Vivas, Astrid; Nogales Vargas-Machuca, Rogelio; Macci, Cristina; Masciandaro, Grazia; Benítez, Emilio
2008-08-27

Digital.CSIC (Spain)

11

Rat liver betaine-homocysteine S-methyltransferase equilibrium unfolding: insights into intermediate structure through tryptophan substitutions

Garrido, Francisco; Gasset, María; Sanz-Aparicio, Juliana; Alfonso, Carlos; Pajares, María A.
2005-11-01

Digital.CSIC (Spain)

12

Protein folding kinetics: barrier effects in chemical and thermal denaturation experiments

Naganathan, Athi N.; Doshi, Urmi; Muñoz van den Eynde, Víctor

10 pages, 5 figures.-- PMID: 17419630 [PubMed].-- PMCID: PMC2527040.-- Author manuscript available in PMC: http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pubmed&pubmedid=17419630 | Printed version published on May 2, 2007. | Recent experimental work on fast protein folding brings about an ...

DRIVER (Spanish)

13

Protein folding kinetics: barrier effects in chemical and thermal denaturation experiments

Naganathan, Athi N.; Doshi, Urmi; Muñoz van den Eynde, Víctor
2007-04-10

Digital.CSIC (Spain)

15

Polypeptide pattern of apple tissues affected by calcium-related physiopathologies

Val Falcón, Jesús; Gracia, María Ángeles; Blanco Braña, Álvaro; Monge Pacheco, Emilio; Pérez, M.
2006-01-01

Digital.CSIC (Spain)

17

Methionine Adenosyltransferase α-Helix Structure Unfolds at Lower Temperatures than β-Sheet: A 2D-IR Study

Iloro, Ibon; Chehín, Rosana; Goñi, Félix M.; Pajares, María A.; Arrondo, José Luis R.
2004-06-01

Digital.CSIC (Spain)

18

Getting specificity from simplicity in putative proteins from the prebiotic Earth

López de la Osa, Jaime; Bateman, David A.; Ho, Sylvia; González, Carlos; Chakrabartty, Avijit; Laurents, Douglas V.
2007-09-12

Digital.CSIC (Spain)

20

Expanding the realm of ultrafast protein folding: gpW, a midsize natural single-domain with α+β topology that folds downhill

Fung, Adam; Li, Peng; Godoy-Ruiz, Raquel; Sánchez-Ruiz, José M.; Muñoz van den Eynde, Víctor
2008-05-14

Digital.CSIC (Spain)

21

Environmental-induced acquisition of nuptial plumage expression: a role of denaturation of feather carotenoproteins?

Blanco, Guillermo; Frías, Oscar; Garrido Fernández, Juan; Hornero Méndez, Dámaso
2005-08-02

Digital.CSIC (Spain)

22

Dynamics of one-state downhill protein folding

Peng, Li; Oliva, Fabiana Y.; Naganathan, Athi N.; Muñoz van den Eynde, Víctor
2008-12-31

Digital.CSIC (Spain)

25

Caracterización proteica de las semillas de once especies de amaranto

Juan, R.; Pastor, Jesús; Alaíz Barragán, Manuel; Megías, Cristina; Vioque, Javier
2007-03-30

Digital.CSIC (Spain)

26

Cambios químicos y estructurales en reestructurados inducidos por alta presión de músculo lavado de pescado

Gómez Guillén, Carmen; Hernández-Andrés, Aranzazu; Pérez-Mateos, Miriam
2007-01-01

Digital.CSIC (Spain)

27

An olive pollen protein with allergenic activity, Ole e 10, defines a novel family of carbohydrate-binding modules and is potentially implicated in pollen germination

Barral, Patricia; Suárez, Cynthia; Batanero, Eva; Alfonso, Carlos; Alché Ramírez, Juan de Dios; Rodríguez García, María I.; Villalba, Mayte; Rivas, Germán; Rodríguez, Rosalía
2005-08-01

Digital.CSIC (Spain)

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A Bacterial TrwC Relaxase Domain Contains a Thermally Stable α-Helical Core

Arrondo, José Luis R.; Echabe, Izaskun; Iloro, Ibon; Hernando, Miguel Ángel; Cruz, Fernando de la; Goñi, Félix M.
2003-07-01

Digital.CSIC (Spain)